baza pytań 2010 by ciolcik
DNA
1. Poprawna charakterystyka genomu człowieka:
liczba genow: 28000-30000, gęstość genow większa w genomie mitochondrialnym
2. Dicer nie posiada:
A) miejsc wiążących dsRNA
B) miejsc wiążących dsDNA
C) PAZ
D) helikazy
3. Quelling nie zajdzie przy udziale:
A) glikokortykoidow
B) transpozonow
C) wirusow roślinnych
D) abRNA (aberrant RNA)
4. Niewrażliwa na α-amanitynę jest:
polimeraza RNA I (II – bardzo wrażliwa, III średnio)
5. Co to jest Ori:
A) miejsce początku replikacji
B) banieczki replikacyjne
C)
D)
6. Palec cynkowy:
12 aminokwasow, Cys, His
7. Inhibitory inicjacji translacji:
neomycyna, streptomycyna, kanamycyna, gentamycyna
(z materiałow: trimetoprim i antybiotyki aminoglikozydowe: gentamycyna, tobramycyna i
anitacyna)
8. Inhibitory degradujące matrycę:
streptozotycyna, bleomycyna, neomycyna
(z materiałow: streptozotocyna, bleomycyna, prokarbazyna)
9. Spośrod polimeraz DNA E. coli aktywność egzonukleazową 5’® 3’ posiada:
polimeraza I
10. Restryktazy:
tną niemetylowane sekwencje
11. Enzymy restrykcyjne:
są hamowane przez metylację zasad w DNA
12. Northern blotting:
RNA + sonda
1
13. Funkcją tRNA nie jest:
transport nukleotydow do rybosomu (bo transportuje aminokwasy)
14. Procentowa ilość tRNA w puli RNA komorki:
15%
15. DNA mitochondrialny:
jest replikowany przez pętlę wędującą D-loop
16. Mitochondrialny DNA
koduje 13 białek łańcucha oddechowego, bardzo mała ilość sekwencji niekodujących
17. mDNA jest replikowany dzięki:
polimerazie γ
18. Plazmid:
to małe, kolorowe (że co proszę?) cząsteczki dwupasmowego DNA, replikujące niezależnie od
DNA gospodarza
19. Protoonkogeny:
RAS, rb1, p52
20. Cyklina D jest odpowiedzialna za:
A) inicjacja replikacji na początku fazy S
B) terminacja transkrypcji na końcu fazy S
C) przejście z fazy M do G1
21. W immunoglobulinach podjednostki L i H są połączone:
mostkiem dwusiarczkowym
2
MODYFIKACJE POSTTRANSLACYJNE
1. Fosforylacja jest:
A) modyfikacją posttranskrypcyjną
B) jedną z ważniejszych przemian białek
C) zachodzi pod wpływem fosforylaz
2. Jaka modyfikacja posttranslacyjna nie jest możliwa:
A) γ - karbosksylacja czynnika II, VIII, IX, X
B) glikacja za pomocą fosforanu dolicholu
C) hydroksylacja lizyny w pozycji 3 kolagenu
3. Nie jest możliwa jedna z modyfikacji posttranslacyjnych białka:
glikacja białek zachodząca z udziałem wysokoenergetycznych pośrednikow cukrowych
4. Glikozylacja:
zachodzi w komorce, wytwarzanie wiązania O-glikozydowego
5. Prenylacja:
przyłączenie grupy izoprenoidowej do białka
6. γ-karboksylacja:
Ca2+
7. Ograniczoną proteolizą nie jest:
A) proinsulina à insulina
B) preprotrombina à protrombina
C) POMC à ACTH
D) protrombina à trombina
8. Przekształcenie preprotrombiny w protrombinę to:
nie jest ograniczona proteoliza
3
KOLAGEN I ELASTYNA
1. Prawidłową lokalizacje kolagenu przedstawia:
A) I – skora; II – łożysko; IV – błony podstawne; V – chrząstka
B) I – skora; II – chrząstka; IV – błony podstawne; V – łożysko
C) I – chrząstka; II – skora; IV – błony podstawne; V – łożysko
D) I – skora; II – chrząstka; IV – błony podstawne; V – łożysko
2. Miejsca występowania kolagenu
I – kości, skora, naczynia krwionośne, ścięgna
II – chrząstka
III – macica, duże naczynia krwionośne, ścięgna
IV – błony podstawne
V – łożysko, skora, naczynia
VII – włokna kotwiczące
3. Budowa desmozyny
1 lizyna i 3 allizyny połączenie nieenzymatyczne
4. Elastyna :
zawiera 30% glicyny
około 90% aminokwasow w jej składzie jest hydrofobowych
zawiera hydroksypolinę
nie zawiera reszt cukrowych
5. W odrożnieniu od kolagenu elastyna:
nie zawiera hydroksylizyny !!!
nie zawiera składnikow cukrowych
zawartość aminokwasow hydrofobowych wynosi 95%
6. Deaminacja oksydacyjna:
lizyna i hydroksylizyna w kolagenie
4
ENZYMY
1. Stała Michaelisa (Km) wyraża się w:
A) mol enzymu / l roztworu
B) mol substratu / l rozpuszczalnika
C) mol substratu / l roztworu
D) mol substratu / mol enzymu
2. Stała Michaelisa:
określa powinowactwo enzymu do substratu, jest funkcją stężenia substratu
3. Rownanie Michaelisa – Menten:
liniowe przekształcenie jest używane do obliczenia Vmax
jeżeli 1/[S] zbliża się do zera, V zależy od stężenia inhibitora
Km określa powinowactwo enzymu do substratu
jeżeli stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km, reakcja zachodzi z Vmax
określa zależność między początkową V a stężeniem substratu
4. Dla enzymow I: Km=1,8x10-5, II Km=3,5x10-3, ktory ma większe powinowactwo do substratu:
I enzym
5. Inhibitory kompetycyjne:
małe stężenie i zmiana Ki i Vmax
6. W ktorym przypadku Vmax nie zmienia się bez względu na warunki:
inhibitor kompetycyjny
7. Inhibicja kompetycyjna :
Vmax = const, Km wzrasta
8. Inhibitory kompetycyjne
im mniejsze Ki tym mniejsze stężenia hamują enzym
9. Inhibitor niekompetycyjny:
1 – nie jest podobny do substratu
2 – wiąże się z enzymem poza centrum katalitycznym
3 – zniekształca cząsteczkę białka enzymatycznego zmieniając jego aktywność
4 – nie zmienia powinowactwa enzymu do substratu
5 – stała Michaelisa się nie zmienia
6 – enzym może wiązać rownocześnie substrat i inhibitor
10. Aktywność enzymatyczna:
liczba jednostek enzymatycznych na 1 mol białka enzymatycznego
11. Sprawność katalityczna enzymu:
wzrost aktywnosci bez zmiany ilości
12. Krzywa niehiperboliczna (enzymy allosteryczne):
ważne szlaki metaboliczne
5
13. Efektory allosteryczne klasy ‘V’:
Vmax - zmniejsza się, Km - bez zmian
14. Efektory allosteryczne klasy ‘K’:
Km - rośnie, Vmax - bez zmian
15. Zdania o stałej rownowagi – wybrać zestaw prawidłowych odpowiedzi:
nie jest stanem dynamicznym
obie reakcje przebiegają z tą samą V
można obliczyć z ilorazu stałych poszczegolnych reakcji
16. Regulacja aktywności enzymow, wybrać prawidłowe:
1 - u człowieka największa aktywność to 45-55 oC
2 - wraz ze wzrostem temperatury o 10 stopni spada 2x szybkość reakcji
3 - i jeszcze 3 zdania…
17. Ki:
stała inhibitorowa (dla penicylaminy benzylowej przyjmuje wartość Ki = 95,67 M – nie wiem, czy
o to chodziło w teście, ale badania nad tym prowadził ŚUM)
18. Vmax nie zależy od stężenia
enzymu
19. W enzymach kobamidowych atom metalu pełni funkcję:
nukleofilu
20. Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej zawiera:
dekarboksylaza pirogronianowa
transacetylaza dihydroliponianowa
dehydrogenaza dihydroliponianowa
21. Enzymy, ktore są źrodłem wolnych rodnikow:
oksydaza ksantynowa i NADPH
22. Induktor gratisowy:
związek strukturalnie przypominający substrat dla danego enzymu i będący jego induktorem
23. Kompleks Mepyr 5-6:
fosforybozylotransferaza orotanowa i dekarboksylaza orotydyno-5-fosforanowa
24. Reakcję: A + NADPH + H+ +O2à A-OH + NADP + H2O katalizuje:
oksydaza
27. Do inhibitorow niekompetycyjnich nie należy:
allopurinol, wafaryna, malonian
6
28. Triadę katalityczną tworzą:
A) seryna, kwas glutaminowy, kwas asparaginowy
B) seryna, tyrozyna, tryptofan
C) alanina, seryna, glicyna
D) seryna, histydyna, kwas asparaginowy
7
ENZYMY WAŻNE KLINICZNIE
9. Substancja najbardziej swoista w wykrywaniu zawału mięśnia sercowego:
A) AspAT, AlAT
B) troponiny I i T
C) kinaza kreatynowa
D) LDH
10. Substancja najbardziej swoista w wykrywaniu zawału mięśnia sercowego:
enzymatyczna – kinaza kreatynowa
nieenzymatyczna – troponiny sercowe I i T
11. W jakiej kolejności rosną markery zawału serca:
mioglobina, troponiny, CKMB, AspAT, LDH
12. Dehydrogenaza alkoholowa ma:
3 izoenzymy: β-1, β-2, β-3, rożniące się 2 aminokwasami
13. Wybrać prawdziwe zdania o aminotransferazach:
14. Stwierdzenie nieprawdziwe:
izoenzym jądrowy aminotransferaz obecny w osoczu krwi świadczy o krańcowej destrukcji
komorki (są tylko izoenzymy mitochondrialny i cytozolowy)
15. Markery uszkodzenia tkanki
LDH 4 i 5
8
UKŁAD KRZEPNIĘCIA
1. Czynnik krzepnięcia XIIa nie bierze udziału w:
A) wewnatrzpochodnej drodze krzepnięcia
B) zewnątrzpochodnej drodze krzepnięcia
C) aktywacji układu dopełniacza
D) fibrynolizie
2. Ktory czynnik jest proteazą?
A) V
B) VIII
C) X (ale jeśli będzie do wyboru, to Xa)
D) XIII
3. Co nie produkuje PAI-1? (Synteza w środbłonku, wątrobie, megakariocytach, miocytach gładkich,
komorkach nowotworowych)
A) makrofagi
B) komorki środbłonka
C) trombocyty
4. Do aktywacji tPA jest potrzebne:
A) fibrynogen
B) fibryna
C) protrombina
D) trombina
5. Czynnik III (TF) nie jest produkowany przez:
C) komorki mięśni gładkich
D) trombocyty
6. Najkrotszy czas połtrwania ma czynnik:
A) II
B) VII
C) IX
D) XI
7. Efektorem NFkB nie jest:
A) eNOS
B) COX-2
C) LOX-5
D) PLA2
9
WITAMINY
1. Zalecane spożycie wapnia i witaminy D dla osoby dorosłej kształtuje się następująco:
1000-1500 mg Ca/dobę
400-800 IU witaminy D/dobę
2. Gdzie zachodzi 1-hydroksylacja 25-OH-cholekalcyferolu:
w nerce
3. Pod wpływem promieni ultrafioletowych ulega rozpuszczeniu:
pierścień B w ergosterolu i 7-dehydrocholesterolu
4. Jaki enzym przekształca cholekalcyferol w 7-dehydrocholesterol:
żaden z wymienionych
5. Ktora z hydrokylaz bierze udział w w metabolizmie witaminy D:
żadna z wymienionych
6. Układ cyklopentanoperhydrofenantrenowy metabolizuje:
A) reduktaza cholesterolowa
B) reduktaza skwalenowa
C) nie jest metabolizowany
D) oksydaza cholesterolowa
7. Charakterystyka reduktazy metylenotetrahydrofolianowej:
z metyleno-THF robi metylo-THF: N5,N10-metylenoTHF à N5-metyloTHF
8. Defekt reduktazy metylenotetrahydrofolianowej:
mutacja C6775, zamiana cytozyny w tymine (zamiast alaniny jest walina)
rasa kaukaska ma ten defekt w 10-13%
zwiększa ryzyko zawału serca
enzym staje się termolabilny
9. Syntaza metioninowa:
katalizuje reakcję metylo-FH4 à FH4
10. Kwas foliowy – zapotrzebowanie dobowe:
prewencja pierwotna – 0,4 mg / dobę
prewencja wtorna – 4 mg / dobę
11. Fosforan pirydoksalu bierze udział w:
dekarboksylacji α-ketokwasow
12. Kwas pikolinowy:
produkt katabolizmu tryptofanu
powstaje w trzustce i sutku z udziałem fosforanu pirydoksalu
służy do wchłaniania Zn z przewodu pokarmowego w formie dipikolinianu cynku
10
13. Jaka witamina bierze udział w dekarboksylacji:
B6
14. Nadmiar witaminy B6 może powodować:
A) brak zaburzeń
B) zaburzenia związane z neurotoksycznością (przy dawkach powyżej 500mg/dobę; a powyżej
2-7 g/dobę – neuropatia sensoryczna)
15. Hydrazyd kwasu nikotynowego to antywitamina witaminy:
16. Lek przeciwgruźliczy - izoniazyd jest antywitaminą witaminy B6. Tworzenie hydrazonu pirydoksalu,
ktory następnie jest wydalany z moczem zachodzi przy udziale:
jest reakcją nieenzymatyczną
17. Pirofosforan tiaminy TPP:
karboksylaza acetyloCoA, transketolazy, dekarboksylacja oksydacyjna α-ketokwasow, PDH, Val,
Ile, Leu, α-ketoglutaran à bursztynyloCoA
18. Trifosforan tiaminy powoduje:
A) fosforylację kanału wapniowego
B) fosforylację kanału chlorkowego
C) defosforylację kanału potasowego
D) fosforylację kanału sodowego
19. Kiedy nie zadziała podawanie fosforanu pirydoksalu:
choroba Hartnupow – wtedy podajemy niacynę
20. Oznaczanie transkelotazy erytrocytarnej jest pomocne w określaniu aktywności witaminy:
A) B1
B) B2
C) B6
D) B12
21. Witamina B12 występuje w mitochondriach głownie jako:
deoksyadenozylokobalamina
22. Koenzymem mutazy metylomalonylo-CoA jest:
adenozylokobalamina
23. Kwas pteroiloglutaminowy:
przenosi rodniki jednowęglowe
wspołpracuje z witaminą B12
głownym źrodłem są jarzyny liściaste
24. Przekształcenie retinalu w komorkach barwnikowych siatkowki:
z formy cis do trans
11
25. Reduktaza 2,3-epoksydowa jest enzymem w:
cyklu witaminy K
26. Mianem witaminy B3 określa się:
niacynę (PP)
27. Proces rozszczepienia oksydacyjnego β-karotenu przez dioksygenazę β-karotenu jest przyspieszany
w obecności:
soli kwasow żołciowych
28. W kwasicy priopionowej w następstwie niedoboru karboksylazy prioponylo-CoA korzyści może
przynieść podawanie:
biotyny
29. Hiperhomocysteinemia może być spowodowana niedoborem następujących witamin:
B12, kwasu foliowego, B6.
30. W leczeniu hiperhomocysteinemii skuteczne jest podawanie:
A) witaminy B12
B) kwasu foliowego
C) witaminy B12 i kwasu foliowego
31. Gromadzenie się homocysteiny nie jest spowodowane:
gromadzeniem się reduktazy metenylotetrahydrofolianowej
32. Skutki hiperhomocysteinemii
dyslokacja soczewki oka
osteoporoza
koślawość I szpotawość kolan
deformacja klatki piersiowej
zakrzepica naczyń tętniczych
12
KOENZYMY
1. FAD jest kofaktorem:
dehydrogenazy bursztynianowej
2. Enzymy wspołpracujące z FAD:
oksydaza ksantynowa
oksydaza aminokwasowa
dehydrogenaza bursztynianowa
dehydrogenaza pirogronianowa
dehydrogenaza aldehydowa
dehydrogenaza NADH + H+
dehydrogenaza acetylo-CoA
dehydrogenaza kwasu kimonowego
3. Budowa CoA:
pirofosforan
adenina
rybozo-3-fosforan
4. Koenzym A nie jest zbudowany z:
rybulozo-5-fosforanu
...
ludi.lg